Las acíl homoserina acilasas son enzimas que integran la superfamilia de las nucleófilo N-terminal (Ntn) hidrolasas, que intervienen en la degradación de señales inductoras tipo acíl homoserina lactona (AHL), su actividad permite detener la comunicación celular (QS). A través de un proyecto de bioprospección realizado en el año 2009 por el grupo de investigación BioMol, se obtuvo el aislado HSL25, identificado como Stenotrophomonas sp por medio de PCR y secuenciación molecular, donde se encontró el gen que codifica a una proteína tipo acilasa atípica, perteneciente a la familia penicilin acilasa; por esta razón, se planteó como objetivo principal evaluar la actividad inhibitoria de Quórum Sensing de la acilasa HSL-25 frente a Pectobacterium carotovorum en modelos de Solanum tuberosum. Anteriormente, Stenotrophomonas sp - HSL25 demostró aprovechar como fuente nutricional diferentes señales AHL, por ello, se efectuaron ensayos para determinar su actividad acilasa utilizando la cepa biosensor Chromobacterium violaceum (CV026) frente a las señales N-butiril-L- homoserina lactona (C4 -AHL), N-hexanoil-L-homoserina lactona (C6- HSL), N-3-oxohexanoil-L-homoserina lactona (3-oxo-C8-HSL), la N- octanoil-L-homoserina lactona (C8-HSL) y N- dodecil homoserina lactona (C12- AHL) sintéticas; adicionalmente y con el fin de asegurar que la actividad se debe únicamente a la acción de la proteína HSL25, se construyó una cepa recombinante que portara el gen descrito para la acilasa. Las cepas nativa y recombinante mostraron alta actividad en la utilización de las señales con cadena acíl lateral corta (C4 Y C6 AHL), a su vez, la suspensión extracelular de HSL25 produjo un efecto completamente inhibitorio sobre la infección causada por Pectobacterium caratovorum que origina la podredumbre blanda de la papa.