Los intercambiadores de sodio-calcio (Na+ /Ca2+ exchangers, NCX) componen una amplia familia de intercambiadores presentes en casi todos los organismos, estando involucrados en la homeostasis celular del Ca2+. Una de estas proteínas de intercambio iónico que ha presentado gran interés para los científicos es el intercambiador (CALX) de Drosophila melanogaster (mosca de la fruta), debido a que la presencia de Ca2+ intracelular inhibe el intercambio iónico en CALX, mientras que en mamíferos (especialmente en NCX1) el incremento de [Ca2+]i activa el intercambiador. A demás de la diferencia con NCX, CALX presenta dos isoformas gracias al empalme (splicing) alternativo llamadas CALX-1.1 y CALX-1.2. Estas isoformas se diferencian por la mutación de 5 aminoácidos en el loop-FG de CBD2 y, porque CALX-1.1 es altamente inhibida por la presencia de Ca2+ mientras que la inhibición en CALX-1.2 es mucho menor, al punto que algunos autores llegan a establecer que es insensible al Ca2+i. Para comprender estas diferencias entre las dos isoformas de CALX, en este trabajo se llevaron a cabo estudios de dinámica molecular tanto del dominio CBD2 como del conjunto de CBD1 y CBD2 (denominado CBD12), encontrando diferencias dinámicas en CBD2, principalmente en la región del loop-FG. Según lo observado la hélice 1 en el loop-FG en CBD2 puede interactuar con la R584 en el loop-CD del mismo dominio en la isoforma 1.2 de mejor manera que en la isoforma 1.1, especialmente en la forma coordinada a Ca2+, lo que permite que CBD12 posea una orientación más compacta lo que hace que la isoforma 1.2 sea menos sensible al Ca2+ que la isoforma 1.1 (Texto tomado de la fuente)