A pesar de su alta toxicidad, el cianuro es usado en diversos procesos industriales, y como resultado, grandes volumenes de aguas residuales de cianuro deben ser tratados antes de su descarga. Una alternativa atractiva a los metodos quimicos convencionales de descontaminacion es la degradacion enzimatica por la enzima cianuro dihidratasa, la cual es capaz de convertir cianuro en amonio y acido formico. No obstante, la inactivacion de esta enzima a pH superior a 8.5 y su poca termoestablidad han sido el principal impedimento para la implementacion exitosa de esta alternativa de biorremediacion. En el presente estudio, las propiedades cataliticas de celulas completas de E. coli que sobre expresan el gen de cianuro dihidratasa de B. pumilus se estudian bajo condiciones similares a las encontradas en aguas residuales industriales de cianuro y los resultados se discuten en comparacion con las de la enzima purificada. Ademas, se determino la capacidad de las celulas completas para degradar el cianuro libre en aguas residuales resultantes del proceso de extraccion de oro. Las caracteristicas de la enzima intracelular, relativa a la enzima purificada, incluyeron un incremento en la termoestabilidad, asi como mayor tolerancia a metales pesados y en menor medida al pH. Por otra parte, la degradacion enzimatica del 70% del cianuro libre en la muestra industrial se logro solo despues de la dilucion de la muestra. Sin embargo, el incremento en la termoestabilidad observado para CynD intracelular sugiere que las celulas completas de E. coli que sobreexpresan CynD son adecuadas para procesos que operan a temperaturas elevadas, una limitacion observada para la enzima purificada.