La presente investigacion contribuye al estudio etnoformacologico de plantas medicinales colombianas usadas en el tratamiento de la diabetes y la obesidad, combinando estudios fitoquimicos y experimentaciones biologicas como estrategia para la busqueda de nuevas sustancias naturales capaces de inhibir la actividad catalitica de algunas enzimas digestivas relacionadas con el metabolismo de lipidos y carbohidratos, como α-glucosidasa y la lipasa pancreatica. Ademas, contribuye considerablemente a los esfuerzos mundiales que se han puesto en marcha en la busqueda de nuevas fuentes naturales de moleculas bioactivas con propiedades antidiabeticas y antiobesidad. Esta tesis de pregrado comprende el aislamiento y la caracterizacion de metabolitos secundarios presentes en el extracto hidroalcoholico de hojas de Neuroalena lobata (Asteraceae) mediante tecnicas cromatograficas y espectroscopicas respectivamente, y la evaluacion de su potencial efecto inhibidor in vitro frente a α-glucosidasa y lipasa pancreatica. Como resultado del fraccionamiento biodirigido se encontro que la fraccion de CH2Cl2 presento la mejor actividad sobre las enzimas, inhibiendo significativamente (P<0.001) la actividad catalitica de α-glucosidasa con IC50= 4.65±2.01 μg/mL y de la lipasa pancreatica con IC50= 8.13±0.97 μg/mL. Teniendo en cuenta el perfil de actividad de las fracciones obtenidas, se selecciono la fraccion CH2Cl2 para continuar con el estudio quimico biodirigido, que condujo al aislamiento de un esterol denominado estigmasterol (NL-2) y una sesquiterpenlactona tipo germacranolido denominada neurolenina B (NL-1), siendo este ultimo un compuesto bioactivo capaz de inhibir las dos enzimas objeto de estudio. Los resultados de la evaluacion del potencial antidiabetico y antiobesidad de NL-1 demostro que dicha sustancia tiene la capacidad de inhibir la actividad catalitica de la lipasa pancreatica con un perfil inhibicion tipo competitivo, con IC50 de 27.04 ± 2.78 μM y una constante de inhibicion Ki de 1.68 μM; y de inhibir la actividad catalitica de la α-glucosidasa con un perfil inhibicion mixto, con un IC50 de 1.49 ± 0.30 μM y una constante de inhibicion Ki de 0.69 μM.