Uno de los mecanismos responsables de resistencia bacteriana a antibioticos tipo quinolonas en Pseudomonas aeruginosa es el relacionado con mutaciones en el gen gyrA que codifica la subunidad A de la enzima ADN girasa (topoisomerasa II) de la bacteria, diana terapeutica de esta familia de antibioticos. El objetivo de este trabajo fue realizar un estudio computacional de la interaccion de antibioticos tipo quinolonas con la enzima ADN girasa, con el fin de acercarnos a comprender desde un punto vista estructural la resistencia antibiotica observada en cepas de Pseudomonas aeruginosa. En primer lugar se construyo un modelo computacional de la estructura terciaria de la subunidad A nativa de la enzima girasa de Pseudomonas aeruginosa, lo que fue llevado a cabo con base en su homologia con la proteina de Escherichia coli (codigo de acceso 2Y3P) y mediante el uso de tres plataformas computacionales (SWISS-MODEL, MODELLER y I-TASSER). En segundo lugar se generaron modelos de la estructura terciaria de tres formas mutantes de la proteina (Thr83Ile, Asp87Asn y Asp87Gly) siguiendo el mismo procedimiento. Finalmente, utilizando la tecnica de acoplamiento molecular (docking) se estudio la interaccion de todos los modelos teoricos con antibioticos tipo quinolonas (acido nalidixico, ciprofloxacina y levofloxacina). El acoplamiento molecular mostro que los antibioticos interactuan con todos los modelos de proteinas a traves de un sitio de union comun a ellos, con la unica excepcion de levofloxacina que se une a un bolsillo de union diferente en el modelo Asp87Asn. Aunque el bolsillo de union se mantendria en la mayoria de las estructuras estudiadas, los antibioticos se unen con distintas orientaciones (“poses”) a los distintos modelos estudiados, lo cual genera interacciones con otros aminoacidos de la proteina.