El arroz es un alimento esencial dentro de la canasta familiar lo que lo hace uno de los cereales mas consumidos, pese a esto, en los ultimos anos se han evidenciado cambios climaticos severos como altas temperaturas y continuas precipitaciones que afectan el crecimiento, reproduccion y ciclos vitales de las plantas dado por la disminucion en la captacion de nutrientes a traves del suelo (Penuelas, 2004), lo cual conlleva a que estos factores abioticos representen una gran problematica, ya sea en la estructura de la planta o en las diferentes rutas metabolicas ocasionando una expresion muy alta o muy baja de ciertos genes regulados implicados en la tolerancia frente al estres abiotico como mecanismo de defensa en la planta de arroz (Soren, 2010). Una de las rutas presentes en la tolerancia frente a factores abioticos como sequia y salinidad podria ser la ruta de pirimidinas, ya que, se ha reportado una sobre expresion frente a este tipo de estres en la primera enzima de degradacion de pirimidinas la Dihidropirimidina Deshidrogenasa (DHPD) (Liu et al. 2009). La proteina se ha estudiado en higado de cerdo demostrando que esta conformada por 5 dominios siendo uno de ellos una subunidad donde FMN y NADPH se acoplan (Dobritzsch, et al. 2002), y que en plantas se desconoce, por lo que la DHPD tiene reportada tan solo la mitad del tamano en comparacion a la DHPD de mamiferos, faltando la subunidad en la que se ensambla NADPH y se da el transporte de electrones desde este al sustrato (Zrenner et al., 2006). Esto sugiere que en plantas se requiere de una interaccion entre DHPD y la proteina que se encargue de la transferencia de electrones para un optimo funcionamiento en la via de degradacion de Uracilo o Timina; sin embargo, esto no ha sido reportado para ninguna especie vegetal. Un posible candidato del fragmento carente es la β-subunidad de Nicotinamida Adenina Dinucleotido Fosfato-Glutamato Sintasa (NADPH-GltS) por su homologia reportada en bancos de secuencias con el segmento faltante de DHPD (Vanoni et al. 1999). A partir de esto, el trabajo realizado tuvo como fin obtener los genes que posiblemente hacen parte de la subunidad complementaria al dominio de la proteina DHPD de la ruta de degradacion de pirimidinas en Oryza sativa L. y asi contribuir a futuros estudios con esta enzima y su importancia en la tolerancia frente al estres abiotico ocasionado por salinidad y altas sequias que trae consigo los problemas climaticos que actualmente se presentan. Para esto, se clonaron las dos isoformas de la β-subunidad de NADH-GltS en el vector de expresion pET19b para futuros ensayos de complementacion entre las Isoformas de la β-subunidad de NADH-GltS y la DHPD. La clonacion se realizo mediante la extraccion de ARN en plantas de arroz y posteriormente de obtuvo ANDc, desde este se disenaron primers que funcionen como templado para la amplificacion de las secuencias de las dos isoformas de la β-subunidad de NADH-GltS. La β-subunidad de NADH-GltS 1 se clono en vector de expresion pET-19b utilizando tanto para la secuencia de NADH-GltS 1 como para el vector la enzima de restriccion XhoI. Los fragmentos fueron purificados con QIAquick Gel Extraction Kit de QIGEN, para posterior ligacion y transformacion en celulas quimicompetentes DH5α. En el caso de la β-subunidad de NADH-GltS 2 se realizo el mismo procedimiento pero cambiando las enzimas de restriccion, empleando XhoI y BamHI para la secuencia y el vector pET-19b. Finalmente se obtuvo la clonacion de la β-subunidad de NADH-GltS 1 corroborandose mediante PCR, restriccion enzimatica y secuenciacion de los clones. Sin embargo, la clonacion de la β-subunidad de NADH-GltS 2 no se consiguio debido a la similitud entre las isoformas planteando posibles estrategias a partir de los primers para proximos estudios. Por ultimo, se dejaron creciendo las bacterias transformadas de la isoforma 1 en medio LB para realizar congelados de las mismas con la finalidad de preservar las secuencias de interes. Como conclusion de esta investigacion se obtuvieron celulas transformadas con la β-subunidad de NADH-GltS 1, estas contribuiran a estudios de interaccion entre el posible dominio transferente de electrones y la enzima DHPD correspondiente a la primera ruta de degradacion de pirimidinas en Oryza sativa L, proporcionando herramientas para investigaciones de la ruta y la expresion de la enzima al ser sometida a factores de estres abiotico como sequia y salinidad. Como conclusion de esta investigacion se obtuvieron celulas transformadas con la β-subunidad de NADH-GltS 1, estas contribuiran a estudios de interaccion entre el posible dominio transferente de electrones y la enzima DHPD correspondiente a la primera ruta de degradacion de pirimidinas en Oryza sativa L, proporcionando herramientas para investigaciones de la ruta y la expresion de la enzima al ser sometida a factores de estres abiotico como sequia y salinidad.