Este estudio reporta la purificacion y caracterizacion parcial de una -amilasa producida por Penicillium commune mediante fermentacion en fase solida, empleando yuca blanca colombiana (Manihot esculenta Crantz) como soporte. La enzima fue purificada por precipitacion fraccionada con sulfato de amonio, cromatografia de intercambio anionico (DEAE-Sephadex A-50), cromatografia de filtracion por gel (Sephadex G-75) y cromatografia de intercambio cationico (CM-Sephadex C-50) obteniendo una actividad especifica final de 314,82 U/mg, un grado de purificacion del orden de 62 y un rendimiento de 9%. La purificacion hasta la homogeneidad fue confirmada por SDS-PAGE. El peso molecular estimado fue 35 kDa. La enzima mostro maxima actividad de hidrolisis de almidon soluble con pH 6,0, y estabilidad en un intervalo de pH de 5,0-7,0. La estabilidad termica de la enzima se presento en el intervalo de temperatura 0-50 °C y su temperatura optima fue 70 °C. Los iones Ca,Ba y Ag aumentaron significativamente la actividad de la enzima, siendo el ion Ca el que tuvo el mas alto poder activador. Cu no altero significativamente la actividad de la enzima, mientras que Li y Fe la disminuyeron ligeramente (13%), y Co y Hg la disminuyeron 25% y 40% respectivamente. Los valores de Km y Vmax fueron calculados usando la linealizacion de LineweaverBurk, con el resultado Km = 0,48 mg/mL y Vmax = 5,85 mol glucosa/min. Entre los principales productos de hidrolisis del almidon de yuca se encuentran la maltosa