Introduccion La proteina fotorreceptora rodopsina (R) fue extraida de los segmentos externos de los bastoncillos de retinas bovinas con el detergente n-dodecil β-D-maltosido (DM) y purificada a homogeneidad mediante cromatografia de afinidad. El entrecruzamiento quimico de la R y de la rodopsina fotoactivada (R*) con los agentes bifuncionales sulfo-succinimidilo 4-(Nmaleimidometilo) ciclohexano-1-carboxilato (sulfo-SMCC) o m-maleimidobenzoilo-N-hidroxisuccinimido ester, sugirieron la naturaleza oligomerica de la proteina fotorreceptora. La caracterizacion de los parametros hidrodinamicos de la R y la R* en presencia de 0.1% DM, mediante cromatografia de exclusion molecular y sedimentacion sobre gradientes de sacarosa, permitio estimar los tamanos de los complejos R:DM y R*: DM. Los resultados concuerdan con una estructura cuaternaria dimerica tanto para la R como para la R*. La R entrecruzada con sulfo-SMCC, en presencia de luz, fue estabilizada en un fotointermediario que absorbio a ~ 470 nm. Experimentos de proteolisis con termolisina sobre los dimeros nativos de R y sobre los monomeros de R generados por medio del uso de altas concentraciones de DM, complementados con estudios de modelaje basados en la estructura cristalina reportada de la proteina, sugirieron que el reactivo sulfo-SMCC genero un entrecruzamiento intramolecular entre la Cys140 y la Lys248 de la R, el cual posiblemente es el responsable de la incapacidad de la proteina de sufrir el cambio conformacional requerido para llegar a su estado fotoactivado.