El complejo multienzimatico F1Fo ATP sintetasa, cataliza la sintesis e hidrolisis de ATP en membranas de procariotas y eucariotas. En este trabajo se aislo dicho complejo enzimatico de las mitocondrias del musculo de Ascaris suum y de corazon porcino, a fin de comparar la composicion en subunidades del complejo mitocondrial del parasito con el del mamifero hospedador. Las fracciones mitocondriales fueron obtenidas mediante centrifugacion diferencial en sacarosa y tratadas con β-docecilmaltosido (2,5 mg de detergente por mg de proteina). La proteina solubilizada de membrana mitocondrial fue analizada por el metodo de Colorless Native Polyacrylamide Gel Electrophoresis (CN-PAGE). Las bandas proteicas con actividad ATPasa en CN-PAGE, fueron extraidas y separadas en segunda dimension mediante electroforesis en gel de poliacrilamida-dodecilsulfato de sodio (SDS-PAGE). La proteina mitocondrial solubilizada de musculo de Ascaris mostro en CN-PAGE tres bandas (1, 2 y 3) con actividad ATPasa, de las cuales la banda 2 fue considerada F1Fo segun las masas moleculares de las bandas en SDS-PAGE. En contraste, en el extracto de proteinas de membrana mitocondrial de corazon porcino se observo solo una banda con actividad ATPasa en CN-PAGE (banda 3). El analisis densitometrico de la composicion de las bandas 2 y 3 de la mitocondria de Ascaris y corazon porcino, respectivamente, refleja similitudes entre las masas moleculares de las bandas correspondientes a F1, pero diferencias entre las del dominio Fo. Estas diferencias posiblemente sean atribuidas a la evolucion de los organismos ya que en helmintos el complejo F1Fo funciona en condiciones anaerobicas.