La adsorcion de un antigeno peptidico sobre gel de hidroxido de aluminio debe ser caracterizada para la formulacion de vacunas. En este trabajo se caracterizo la adsorcion de un peptido que pertenece a la region amino-terminal de la proteina de superficie del merozoite de Plasmodium falciparum y sus analogos. Se cuantifico la adsorcion a 298 K sobre hidroxido de aluminio de 17 analogos con una solubilidad mayor de 10 mmol/L. Los parametros de capacidad de adsorcion y constante de afinidad se calcularon aplicando el modelo de adsorcion de Langmuir. Los resultados se presentan en tres grupos, de acuerdo con la trayectoria de la isoterma de adsorcion. El primer grupo consta de los analogos que presentaron la primera organizacion de las moleculas de peptido en concentraciones bajas, seguida de un rapido incremento de la adsorcion a altas concentraciones. El segundo grupo de analogos tiene un patron de adsorcion que muestra la formacion de una primera capa a concentraciones bajas de peptido y una segunda capa a concentraciones mayores. El tercer grupo contiene los analogos cuya adsorcion muestra la formacion de dos capas simples y se diferencia del segundo grupo en que despues de la segunda capa, la cantidad adsorbida crece notablemente con el aumento de la concentracion. Los resultados revelaron un patron de adsorcion mas complejo que la formacion de monocapa o bicapa. Este trabajo constituye la primera aproximacion hacia el establecimiento de un modelo de estructura de la capa adsorbida en un sistema peptidico.