Las proteinas de choque termico (HSPs), particularmente la proteina inducible Hsp72, tienen un papel importante en el favorecimiento de una respuesta antitumoral, transportando peptidos inmunogenicos o actuando como inmunoestimulantes, induciendo la activacion y maduracion de celulas dendriticas (DC). La funcion basica de estas proteinas, como chaperonas moleculares dependientes de ATP, incrementa la sobrevivencia celular bajo cualquier tipo de estres. La funcion chaperona es natural para la estructura de las proteinas de la familia Hsp70, las cuales tienen un dominio C-terminal que une proteinas no-plegadas y peptidos y adicionalmente tiene un N-terminal con atividad ATPasa que controla la apertura y cierre del surco de union al peptido. Su papel inmunoestimulante podria antagonizar con su actividad protectora contra la muerte celular inducida por estres o agentes citotoxicos. La Hsp70 inducible esta implicada en llevar a cabo estas dos funciones, los cuales son el proposito de esta revision. Ademas, es posible que otros miembros de la familia Hsp70 esten implicados, pero en diferentes formas: induciendo respuesta inmuneo como promotores del crecimiento tumoral inhibiendo la apoptosis. La comprension de los mecanismosque regulan las dos actividades, es crucial en el desarrollo de una terapia efectiva antitumoral a traves de la busqueda de sustancias que, preservando su potencial inmunogenico, no incrementen la resistencia del tumor a la terapia antitumoral clasica.