La extraccion y purificacion de un receptor de la favina fue realizada a partir de la membrana de eritrocitos, empleando para ello basicamente la cromatografia de intercambio ionico sobre DEAE-celulosa con miras a establecer su relacion con la actividad de la Galactosa 1-fosfato Uridil Transferasa (EC 2.7.7.12), OUT. Se obtuvo una proteina con un alto grado de pureza (determinada por electroforesis sobre poliacrilamida en ausencia y presencia de SDS) que presenta un peso molecular de 58.000 daltons y otra fraccion que tambien interacttia con la favina y que contiene por lo menos seis proteinas de pesos moleculares entre 23.000 y 71.000 daltons. La fraccion cromatografica que contiene la proteina de 58.000 daltons presenta actividad de OUT, sin embargo esta actividad es inestable y se pierde despues de mantener la muestra a 4'C durante 24 horas. De acuerdo a nuestros resultados, la dos actividades (receptor y actividad enzimatica) no interfieren entre si a pesar de encontrarse sobre la misma fraccion proteica.