Se estudio la interaccion interfacial de seis clases de agua en el desplegamiento termico del dominio ATPasa nativo y marcado de Hsp70 humana, en concentracion 150 mM de KCl, usando simulaciones de dinamica molecular. Investigaciones anteriores evaluan el desplegamiento termico sin estudiar el efecto de solventes isotopicos sobre la estructura terciaria de las proteinas. Usando protocolos para el programa CHARMM, con tiempos y temperaturas de 25 ps y 500 kelvin, en solvente compuesto por moleculas de agua isotopicas de alrededor de 124550 atomos. Se analiza el comportamiento de enlaces de puente de hidrogeno durante el proceso de desplegamiento de la proteina entre las aguas y estructura alfa, residuos de superficie y del sitio activo del dominio ATPasa. Bajo estas condiciones, hubo rompimiento de la estructura alfa vecina al sitio activo en la proteina nativa, cuando esta en solvente compuesto por D2O y HDO18, y cuando esta marcada en todos los solventes. Hubo rompimiento de enlaces de puentes de hidrogeno en residuos de superficie que mantienen la conformacion estructural de la proteina, cuando el N amino forma enlaces de puente de hidrogeno con el aceptor de un agua isotopica. El comportamiento del residuo Glu-231 del sitio activo, cuando la proteina esta nativa en HDO18 se mantiene igual que en la estructura cristalina inicial, de tal forma que al aumentar la temperatura HDO18 forma enlaces de H durante toda la trayectoria con el aceptor de Glu-231, quien participa en la funcion catalitica de Hsp70. Asi, tiene mayor contacto con los grupos cargados presentes en el sitio activo dando mayor estabilidad. Interfacial interaction of six classes of water in the thermal unfolding of the domain native and labeled ATPase, of human Hsp70, in concentration 150 mM of KCl, using simulations of molecular dynamics. Previous investigations evaluate the thermal unfolding without studying the effect of isotopic solvents on the tertiary structure of the proteins. Using protocols for the program CHARMM, for times and temperatures up to 25 ps and 500 kelvin, in compoud solvent for isotopic molecules of water of around 124550 atoms. The behavior of H-bonds is analyzed during the process of the protein unfolding between the waters and alpha structures, residues of the surface and of the active place of the domain ATPase. Under these conditions, there was breakage of the alpha structure neighbor to the active place in the native protein, when it is surrounded by a compound solvent of D2O and HDO18, and when it is labeled in all the solvents. There was breakage of H-bonds in surface residues that support the structural shape of the protein, when the N amino forms H-bonds with the aceptor of an isotopic water; the behavior of the Glu-231 residue of the active place, when the this native protein in HDO18 is keeped just as in the initial crystal structure, in such way that when increasing the temperature HDO18forms H-bonds during the whole trajectory with the aceptor of Glu-231, who takes part in the catalytic function of Hsp70. This way, it has bigger contact with the groups loaded in the active place giving bigger stability.