Los estadios asexuales sanguineos del Plasmodium falciparum constituyen un blanco natural para el desarrollo de vacunas antimalaricas debido a la gran cantidad de antigenos expresados en su superficie que estan implicados en el proceso de invasion del parasito a globulos rojos, desencadenando la enfermedad en el hospedero humano. Uno de estos antigenos es la proteina de superficie del merozoito MSP-1, una glicoproteina de 195 kDa en su forma madura. Recientemente se identificaron los peptidos de esta proteina con alta capacidad de union a globulos rojos (GR). Entre todos ellos, el peptido sintetico codificado 1585, cuya estructura primaria 1282EVLYLKPLAGVYRSLKKQLE1301 pertenece al amino terminal del fragmento de 42 kDa de la proteina MSP-1, mostro propiedades de union especifica a GR. Posteriormente, se identifico el motivo de union cuya secuencia de aminoacidos es LKP-A. Con el objeto de evaluar el papel del enlace peptidico en la modulacion estructural del esqueleto peptidico se disenaron pseudopeptidos amida reducida, mediante la sustitucion de enlaces peptidicos normales de la forma [CO-NH] del motivo de union a GR por el enlace Y[CH2NH]. De esta manera se obtuvieron formas monomericas y polimericas pseudopeptidicas del 1585. En este estudio reportamos algunas de las propiedades fisicas y quimicas de los pseudopeptidos analogos del 1585.