Antecedentes y objetivos: La endonucleasa G (EndoG) es una enzima que escinde especificamente en las posiciones dG y dC del ADN de cadena doble y se ha demostrado que participa en la degradacion de la cromatina durante el proceso de apoptosis en Leishmania. El objetivo principal de este trabajo fue la purificacion y cristalizacion de EndoG como preambulo para los estudios estructurales futuros que permitan entender detalladamente el funcionamiento de esta enzima. Materiales y metodos: La proteina EndoG fue purificada en condiciones desnaturalizantes usando cromatografia de Ni, luego fue renaturalizada in vitro y cristalizada por el metodo de difusion de vapor por gota colgante. Resultados y conclusion: La proteina EndoG de Leishmania (viannia) panamensis fue sobreexpresada, renaturalizada, purificada y demostro estar enzimaticamente activa. Aqui, se registra la primera cristalizacion exitosa de la proteina EndoG de este grupo de parasitos protozoarios. La proteina fue cristalizada por el metodo de difusion de vapor por gota colgante. Se obtuvieron cristales de alta calidad de EndoG que posiblemente nos permitiran determinar la estructura tridimensional de EndoG usando difraccion de rayos-X.