Resumen La probabilidad y la entropia han sido empleadas para caracterizar fisica y matematicamente peptidos de alta union de proteinas de malaria al eritrocito. Estudios sugieren que la proteina AMA- 1 del Plasmodium Falciparum se une al eritrocito posiblemente jugando un papel en la infeccion. Se efectuo una cuantificacion de la frecuencia de aparicion de los 20 aminoacidos esenciales en cada una de las posiciones de los peptidos de 20 residuos que constituyen la proteina AMA-1, a partir de la construccion de un espacio de probabilidad no equiprobable, y se calcularon los valores de probabilidad, sumatoria de probabilidad y entropia para cada una de las secuencias peptidicas. Se encontro que los valores de probabilidad, sumatoria de probabilidad y entropia para las secuencias que no se unen varian entre los valores asociados al macroestado de no union, mientras que dichos valores para las secuencias especificas de union comprobadas experimentalmente se encuentran fuera de dichos rangos, conformando rangos especificos diferenciados asociados al macroestado de union. Se diferenciaron secuencias de union y de no union con la metodologia empleada, acertando en el 100% de los casos estudiados, caracterizando asi los peptidos de AMA-1 de una forma objetiva y reproducible, y evidenciando un orden fisicomatematico subyacente al fenomeno de union. Palabras clave : AMA-1, Probabilidad, Entropia, Union, Eritrocito. Abstract HIGH BINDING PEPTIDES CHARACTERIZATION OF AMA-1 PROTEIN THROUGH PROBABILITY AND ENTROPY Probability and Entropy have been used to physically and mathematically characterize high binding peptides of Malaria proteins to the erythrocyte. Studies suggest that AMA-1 protein of Plasmodium Falciparum binds to erythrocyte, possibly playing a role in the infection. It was made a quantification of the frequency of appearance of the 20 essential amino acids in each one of the positions in peptides about 20 residues that form the AMA-1 protein, beginning with the building of a non equiprobable space of probability, and values of probability, probability summation and entropy were calculated for each of the peptide’s sequences. It was found that probability, probability summation and entropy values for the not-binding sequences vary between the values associated to the not-binding macrostate, while those values for the specific experimentally binding sequences are out of that ranges, conforming specific differentiated ranges associated to the binding macrostate. Binding and not-binding sequences were differentiated with the used methodology, with a 100% success for the studied cases, characterizing the AMA-1 peptides in an objective and reproducible way, and showing a physical-mathematical subjacent order to the binding phenomenon. Key words: AMA-1, Probability, Entropy, Binding, erythrocyte.